enzim dan koenzim

BAB I

PENDAHULUAN

1.1         Deskripsi singkat

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder.

1.2         Relevansi

Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap reaksi kimia organik, dibutuhkan katalisaor. Katalisator diperlukan untuk mempercepat proses reaksi. Namun, katalisator tidak akan berubah dan tidak akan habis oleh reaksi tersebut. Enzim merupakan “Biokatalisator”, artinya suatu katalisator yang diseintesis oleh organisme hidup.

Salah satu faktor yang membedakan makhluk hidup dan benda mati adalah  kemampuan organisme untuk melakukan reaksi kimia yang penting bagi kelangsungan hidupnya. Bahkan organisme bersel satu yang mampu melakukan ratusan-ratusan reaksi kimia dalam dinding sel mereka. Tak satupun dari reaksi dapat terjadi tanpa enzim

1.3         Tujuan

a.       Mengetahui klasifikasi enzim

b.      Mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim

c.       Mengetahui contoh-contoh enzim dalam metabolisme

d.      Mengetahui hubungan antara koenzim dengan vitamin

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

Satu abad lalu, baru ada beberapa enzim yang dikenal dan kebanyakan diantaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran – ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amylase  menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun banyak sisa peristilahan ini masih tetap bertahan sampai sekarang,pemakaiannya sudah terbukti tidak memadai ketika ditemukan berbagai enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama, misal,oksidasi atau reduksi terhadap fungsi alcohol suatu gula. Sementara akhiran – ase tetap digunakan, nama enzim yang ada sekarang ini lebih menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya. Sebagai contoh, enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen, sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan, dan kerap kali tidak jelas enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Untuk mengatasi permasalahan ini, International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak meragukan bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada mekanisme reaksi. Meskipun kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut membuat sistem nomenklatur IUB dipakai untuk ujian riset, nama yang lebih pendek tetapi kurang begitu jelas tetap digunakan dalam buku ajar dan laboratorium klinik.

BAB III

PEMBAHASAN

a.      Klasifikasi Enzim

Secara internasional ada 6 (enam )golongan, nomor kode, dan jenis reaksi yang dikatalisisnya dan tiap golongan utama terbagi lagi menjadi kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang diserangnya:

1. Oksido-reduktase, berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi
2. Transferase, berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu
3. Hidrolase, berperan dalam reaksi hidrolisis
4. Liase, mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap dua
5. Isomerase, mengkatalisis reaksi isomerase
6. Ligase, mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan dengan bantuan pemecahan ikatan dalam ATP.

Kinetika Enzim

Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisa kinetika didapatkan dari asai enzim.

Ketika tahun 1902, Victor Henri mengemukakan sebuah teori kinetika enzim kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Kemudian Peter Lauritz Sorensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep buffer pada tahun 1909, kimiawan yang bernama Jerman Leonor Michaelis bersama muridnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri tersebut. Persamaan Henri ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-Menten (disebut juga kinetika Michaelis-Menten). Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lagi lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .

b.      Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim

1. Konsentarsi enzim

Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.

2. Konsentarsi Substrat

Menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar.

3. Suhu

Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi, sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya  pun menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut.

4. Pengaruh pH

Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim, sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi enzim yang paling tinggi.

5. Pengaruh Inhibitor

Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat disebut inhibitor.

c.       Contoh-contoh enzim dalam proses metabolisme sebagai berikut.

• Enzim katalase. Enzim katalase berfungsi membantu pengubahan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen. Katalase 2H₂O₂ → 2H₂O + O₂

• Enzim oksidase. Enzim oksidase berfungsi mempergiat penggabungan O₂ dengan suatu substrat yang pada saat bersamaan juga mereduksikan O₂, sehingga terbentuk H₂O.

• Enzim hidrase. Enzim hidrase berfungsi menambah atau mengurangi air dari suatu senyawa tanpa menyebabkan terurainya senyawa yang bersangkutan. Contoh: fumarase, enolase, akonitase.

• Enzim dehidrogenase. Enzim dehidrogenase berfungsi memindahkan hidrogen dari suatu zat ke zat yang lain.

• Enzim transphosforilase. Enzim transphosforilase berfungsi memindahkan H₃PO₄ dari molekul satu ke molekul lain dengan bantuan ion Mg²⁺.

• Enzim karboksilase. Enzim karboksilase berfungsi dalam pengubahan asam organik secara bolak-balik. Contoh pengubahan asam piruvat menjadi asetaldehida dibantu oleh karboksilase piruvat.

• Enzim desmolase. Enzim desmolase berfungsi membantu dalam pemindahan atau penggabungan ikatan karbon. Contohnya, aldolase dalam pemecahan fruktosa menjadi gliseraldehida dan dehidroksiaseton.

• Enzim peroksida. Enzim peroksida berfungsi membantu mengoksidasi senyawa fenolat, sedangkan oksigen yang dipergunakan diambil dari H₂O₂.

d.      Koenzim

Sejumlah besar enzim membutuhkan suatu komponen lain untuk dapat berfungsi sebagai katalis. Komponen ini secara umum disebut kofaktor. Kofaktor ini dibagi tiga kelompok, yaitu gugus prostetik, koenzim dan aktivator. Gugus prostetik adalah kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak mudah terlepas dari enzimnya, contohnya flavin adenine dinukleotida yang merupakan gugus prostetik yang terikat pada enzim suksinat dehidrogenase. Suatu koenzim adalah molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis, contohnya adalah NAD, NADP, asam tetra hidrofosfat, tiamin pirofosfat dan ATP. Aktivator pada umumnya ialah ion-ion logam yang terikat atau mudah terlepas dari enzim.

Oleh karena itu, koenzim yang disebut belakangan ini dapat dianggap sebagai substrat sekunder. Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksido reduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaaksi Koenzim Dapat dianggap sebagai subtract sekunder.

Untuk dua alasan penting, akan sering kali membantu untuk menganggap koenzim sebagai substrat sekunder. Alasan pertama, perubahan kimia di dalam koenzim terjadi tepat mengimbangi perubahan kimia yang berlangsung di dalam substrat. Sebagai contoh, dalam reaksi oksideruduksi, jika satu molekul substrat dioksidasi, satu molekul koenzim akan direduksi. Alasan kedua untuk memberi koenzim penghargaan yang sama adalah bahwa aspek reaksi ini mungkin mempunyai makna fisiologik mendasar yanglebih besar. Sebagai contoh, peran penting kmampuan otot yang bekerja secaraanaerob untuk mengubah piruvat menjadi laktat tidak terletak pada piruvat ataupun laktat. Reaksi tersebut semata-mata bertujuan mengoksidasi koenzim NADH yang tereduksi menjadi NAD⁺. Tanpa NAD⁺ glikolisis tidak dapat berlanjut dan sintesis ATP. Anaerob (dan dengan demikian, aktivitas kerjannya) akan terhenti. Di bawah keadaan anaer reduksi piruvat menjadi laktat menghasilkan oksidasi ulang NADH dan memunkingkan sintesis ATP. Reaksi lain dapat melakukan funsi ini sama baiknya. Sebagai contoh pada bakteri atau ragi yang tumbuh secara anaerob, metabolit yang berasal dari piruvat bertindak secara bagi NADH dan mereka sendiri berada dalam keadaan tereduksi.

Beberapa koenzim  mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim tampak pada contoh berikut :

1. Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD⁺, NADP⁺_.  Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.
2. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor pertumbuhan. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.
3. Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil.
4. Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
5. Tiamin atau vitamin B₁ umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam beras atau gandum. Kekurangan vitamin B₁ akan mengakibatkan penyakit beri-beri. Koenzim yang berasal dari vitamin B₁ ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa keto oksidase, transketolase dan fosfo ketolase.
6. Vitamin B₆ terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan piridoksamin. Kekurangan vitamin B₆ dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B₆ ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.
7. Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.
8. Vitamin B₁₂ sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi vitamin B₁₂ adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.
9. Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim A. vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam lemak.

Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin, ada pula koenzim yang tidak berhubungan dengan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. ATP berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. Bila ATP melepaskan 1 gugus fosfat, maka ATP akan berubah menjadi adenosine difosfat (ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. ATP bersama dengan enzim kinase, misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme karbohidrat.

BAB IV

PENUTUP

A.     Kesimpulan

·         Enzim : biokatalisator, termolabil, memiliki fungsi yang spesifik, mudah rusak oleh logam berat, pengukuran aktivitasnya dilakukan dengan kecepatan reaksi enzimatik, memiliki letak tertentu di dalam sel, dan hanya satu macam reaksi yang mampu dikatalis olehnya.

·         Koenzim : diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu, termostabil, memiliki berat molekul yang rendah, bisa dikatakan sebagai substrat kedua, banyak koenzim yang merupakan derivat vitamin B.

B.      Saran

Kita harus lebih giat belajar lagi agar dapat mengetahui klasifikasi enzim, contoh-contoh metabolisme enzim, factor-faktor, serta koenzim dan hubungan koenzim dengan vitamin.

DAFTAR PUSTAKA

bahankuliahkesehatan.blogspot.com/2011/05/makalah-enzim-dan-koenzim.html

Diposkan oleh Anisa Rahma di 23.5

images.nisasigit.multiply.multiplycontent.com/attachment/0/ShEQXQoKCEYAAGRhoKU1/KOENZIM.ppt?nmid=244347637

Supriyanti, Titin. FM dan Poedjiadi Anna. Dasar – Dasar Biokimia, Penerbit UI, 2009.

Bugg, T.D.H. Introduction enzyme and coenzyme Chemistry, Wiley.

Campbell & Reece. Biologi Jilid 1. Penerbit Erlangga, Jakarta. 2008.

Anonim : tersedia di : http://members.tripod.com/~enzim.htm. diakses tanggal 28  maret 2011

Salisbury, F. B. dan Cleon. W. Ross. 1995. Fisiologi Tumbuhan, Jilid 1. ITB: Bandung.

Santosa. 1990. Fisiologi Tumbuhan. P : 71-77. Fakultas Biologi. UGM

Youla, K, Novri. 2011. Mata Kuliah Fisiologi Tumbuhan. P :42-54. Jurusan Pendidikan Biologi. UNG.

Janet Pawel & Roger M. Journal Cellular, enzymatic, and genetic factors in the pathogenesis of abdominal aortic aneurysms Department of Surgery, Charing Cross & Westminster Medical School London, England. 1989

Pandey, A, Selvakumar, P, Soccol, CR and Singh – Nee Nigam, Poonam (1999) Solid state fermentation for the production of industrial enzymes. Current Science, 77 (1). pp. 149-16

Sing, RB, Nias, MA & Rastogi SS. Effect of hydrosoluble coenzyme Q10 on blood pressures and insulin resistance in hypertensive patients with coronary artery disease.2. [Journal article]